一、课程名称：
生物化学与分子生物化学〔Biochemistry and Molecular Biology〕 二、教学对象：
本大纲适用于药学专业四年制本科学生。 三、学分与学时：
6.5学分。总学时为103学时，其中理论60学时，实验43学时。 四、课程模块类别与课程属性：
本课程为专业根底课程模块必修课。 五、课程性质、任务和要求：
生物化学是现代生物科学的理论和技术根底，是一门对生命科学与药学专业同等重要的根底必修课程。本课程的主要任务是讲述生物体内主要物质的性质、结构与功能，以与这些物质在生命活动中的化学变化规律。通过本课程的学习，要求学生能较全面地了解生物体的根本化学组成、代谢活动与其与各种重要生命现象之间的关系。重点掌握主要组成物质的结构特点、性质和功能，以与这些物质在体内的合成分解和相互转化等代谢规律。学生通过本课程的学习将为后续课程如药理学、药物学等打下必要的根底。 六、教学重点：
这门课程的主要内容包括：生命的分子根底、物质代谢与能量的转换、药物的代谢转化等。教学上重点突出生物大分子如蛋白质、核酸、酶的结构、性质和功能，以与糖、脂、蛋白质、核酸代谢的规律，并要求学生掌握复制、转录、翻译这些分子生物学的根底知识，使学生深入了解代谢活动与各种重要生命现象之间的关系。 七、主要先修课程：
无机化学、有机化学、分析化学。 八、教学目的要求和主要内容：
绪 论
【目的要求】
了解生物化学的概念和任务，生物化学与药学的关系，生物化学开展史。 【主要内容】 讲授内容
1．生物化学的概念和任务。 2．生物化学与药学。 3．开展中的生物化学。
DOC
第一章 蛋白质的化学 第一节 蛋白质是生命的物质根底
【目的要求】
了解蛋白质功能的多样性。 【主要内容】 讲授内容
1．蛋白质是构成生物体的根本成分。 2．蛋白质具有多样性的生物学功能。
第二节 蛋白质的化学组成
【目的要求】
1．掌握蛋白质的元素组成；蛋白质根本组成单位L-α-氨基酸的通式，氨基酸结构的共同点；20种根本氨基酸的名称和三字缩写；氨基酸的分类。
2．了解蛋白质中的稀有氨基酸、非蛋白氨基酸。 3．了解氨基酸别离与分析常用的方法与其根本原理。 【主要内容】 讲授内容
1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N〔16%〕；S、P、Fe、Mn、Zn、I。
2．蛋白质根本组成单位L-α-氨基酸的通式，20种根本氨基酸的名称和缩写。 3．根据侧链极性进展的氨基酸的分类。 4．氨基酸的别离与分析。
第三节 蛋白质的分子结构
【目的要求】
1．掌握蛋白质一、二〔α－螺旋、β－折迭、β－转角和无规那么卷曲〕、三、四级结构的概念与维系键；蛋白质的连接方式〔肽键〕，多肽链与其方向性。
2．熟悉超二级结构和结构域的概念。
3．了解蛋白质一级结构测定的原理、根本步骤。蛋白质和多肽合成的根本原理：化学合成法，生物合成法。 【主要内容】 讲授内容
1．蛋白质一级结构的概念〔主链、侧链和氨基酸残基〕、肽键、多肽链与其方向性。 2．蛋白质一级结构测定的原理、根本步骤。
3．蛋白质的构象：维持蛋白质构象的化学键；蛋白质二级结构的概念、维系键与四种常见形式；超二级结构；结构域；蛋白质三、四级结构的概念和维系键。
DOC
4．蛋白质和多肽合成的根本原理。
第四节 蛋白质的结构与功能
【目的要求】
1．掌握蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间构象与功能的关系。 2．了解蛋白质的结构与生物进化。 【主要内容】 讲授内容
1．蛋白质一级结构与功能的关系。 2．蛋白质空间构象与功能的关系。 3．蛋白质的结构与生物进化。
第五节 蛋白质的性质
【目的要求】
1．掌握蛋白质的变性：概念、本质、特点、变性的因素和应用；蛋白质两性解离与等电点；蛋白质形成亲水胶体的稳定因素。
2．熟悉蛋白质沉淀常用的方法，变性与沉淀的关系。
3．了解蛋白质分子的大小、形状与分子量的测定；蛋白质的颜色反响，免疫学性质。 【主要内容】 讲授内容
1．蛋白质分子的大小、形状与分子量的测定。 2．蛋白质的变性。
3．蛋白质两性解离与等电点。
4.蛋白质胶体的性质：水化膜；同性电荷。 5.蛋白质的沉淀反响：概念和方法。
6.蛋白质的颜色反响：茚三酮反响；双缩脲反响；酚试剂反响。
第六节 蛋白质的别离与纯化的根本原理
【目的要求】
了解蛋白质的提取、别离与纯化的常用方法；蛋白质的纯度鉴定和含量测定的常用方法。 【主要内容】 讲授内容
1. 蛋白质别离与纯化：根据溶解度不同、分子大小不同、电离性质不同和配基特异性。 2. 蛋白质的纯度鉴定：层析法、电泳法、免疫化学法。
含量测定：克氏定氮法、福林-酚试剂法、双缩脲法、紫外分光光度法等。
DOC
自学内容
关于蛋白质的提取。
第七节 蛋白质的分类
【目的要求】
了解蛋白质常见的几种分类方法。 【主要内容】 自学内容
1.根据分子形状分类：球状蛋白、纤维状蛋白。 2. 根据化学组分分类：单纯蛋白、结合蛋白。
3. 根据溶解度分类：可溶性蛋白、醇溶性蛋白和不溶性蛋白。
第二章 核酸的化学 第一节 核酸的组成
【目的要求】
1. 掌握核苷酸的各组成成分与连接方式；碱基的结构与英文缩写。组成DNA和RNA的核苷酸。 2. 了解核酸的概念和重要性、环化核苷酸、辅酶类核苷酸。 【主要内容】 讲授内容
1.核酸的概念和重要性。
2. 核酸的根本结构单位——单核苷酸：组成、连接方式。常见核苷酸的英文缩写。组成DNA和RNA的核苷酸的异同。
3.环化核苷酸与举例。 4.辅酶类核苷酸。
第二节 核酸的分子结构
【目的要求】
1．掌握核酸〔DNA、RNA〕一级结构的概念、表示方法，核酸分子中核苷酸的连接方式，多核苷酸链的方向；DNA的二级结构模型要点；RNA的主要类别与其作用、结构特征。
2．熟悉DNA的三级结构——超螺旋结构与核小体的概念。 3．了解真核生物染色质DNA与原核生物DNA的一级结构特点。 【主要内容】 讲授内容
1. DNA分子一、二、三级结构；染色质与染色体；基因与基因组。
DOC
2. RNA的种类、作用和分子结构特点。
第三节 核酸的理化性质
【目的要求】
1. 掌握核酸变性、复性、杂交和Tm值的概念；核酸的紫外吸收，增色效应和减色效应。 2. 熟悉核酸分子杂交的应用。
3. 了解核酸的分子大小；溶解度与粘度；酸碱性质。 【主要内容】 讲授内容
1. 核酸的分子大小、溶解度与粘度。 2. 核酸的酸碱性质。
3. 核酸的紫外吸收，增色效应和减色效应。 4. 核酸的变性、Tm值、复性、分子杂交与其应用。
第四节 核酸的别离与含量测定
【目的要求】
1. 熟悉核酸含量测定的原理：定磷法、定糖法、紫外吸收法。 2. 了解核酸的提取、别离和纯化：DNA的别离纯化，RNA的别离纯化。 【主要内容】 讲授内容
1. DNA的别离纯化常用方法。 2. RNA的别离纯化常用方法。
3. 核酸含量测定的原理：定磷法、定糖法、紫外吸收法。
第三章 酶与维生素 第一节 酶是生物催化剂
【目的要求】
1.掌握酶的化学本质，酶与一般催化剂的区别。酶作用的专一性。 2. 熟悉“诱导契合〞学说。
3. 了解六类酶的分类与酶的命名法：习惯命名法，系统命名法。 【主要内容】 讲授内容
1.酶的概念、本质、生物学意义，酶与一般催化剂的区别。
2. 酶作用的专一性：立体化学专一性，非立体化学专一性，“诱导契合〞学说。 自学内容
DOC
1.酶的六大分类。
2. 酶的命名法：习惯命名法、系统命名法。
第二节 酶的化学本质、结构与功能
【目的要求】
1. 掌握下述概念：单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基、全酶。单体酶、寡聚酶、多酶体系。酶的活性中心、必需基团、结合部位、催化部位。酶原、酶原激活。
2. 掌握酶的三类辅助因子中无机离子对酶的作用。维生素与辅酶：NAD和NADP；FMN和FAD；焦磷酸硫胺素〔TPP〕；磷酸吡哆醛；辅酶A；生物素；四氢叶酸；钴铵素；硫辛酸。
3. 了解蛋白类辅酶。 【主要内容】 讲授内容
1. 酶的化学组成：单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅助因子、全酶；单体酶、寡聚酶、多酶体系。 2. 酶的辅助因子：辅酶和辅基；三类辅助因子的作用-无机离子、维生素和蛋白酶类辅酶。 3. 酶的结构与功能：酶的活性中心和必需基团、酶的活性中心与酶作用的专一性、空间结构与催化活性、酶原与酶原激活。
第三节 酶的作用机制
【目的要求】
1. 掌握酶催化作用的机制：能显著降低反响活化能。
2. 熟悉酶作用高效率的机制：底物的“趋近〞和“定向〞效应、底物变形与X力作用、共价催化作用和酸碱催化作用。
3. 了解中间复合物学说和酶作用的过渡态。核酶与抗体酶的催化作用。 【主要内容】 讲授内容
1. 酶能显著降低反响的活化能。 2. 中间复合物学说和酶作用的过渡态。 3. 酶作用高效率的机制。 4. 核酶与抗体酶。
第四节 酶促反响的动力学
【目的要求】
1.掌握底物浓度对酶促反响速度的影响：矩形双曲线；米氏方程，米氏常数〔Km〕的意义与应用。 2. 掌握pH对酶促反响速度的影响表现、影响机理与最适pH；温度对酶促反响速度的影响表现、影响机理与最适温度；酶浓度的影响；激活剂的概念；抑制作用的类别：不可逆抑制与可逆抑制，三种
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可逆性抑制的概念与动力学特征。
3. 熟悉酶促反响速度与初速度。米氏常数的求法：双倒数作图法。 4. 了解过渡态类似物与酶的自杀底物。 【主要内容】 讲授内容
1. 底物浓度对酶促反响速度的影响。 2. pH对酶促反响速度的影响。 3. 温度对酶促反响速度的影响。 4. 酶浓度的影响。
5. 激活剂对酶促反响速度的影响。
6. 抑制剂对酶促反响速度的影响：抑制作用的类别与三种可逆性抑制的概念与动力学比拟。 自学内容
1. 米氏方程的推导。
2. 米氏常数〔Km〕的求法--双倒数作图法。 3.过渡态类似物与自杀底物。
第五节 酶的别离、提纯与活性测定
【目的要求】
1. 掌握酶活力概念、表示方法〔IU、Kat、比活力〕。 2. 了解酶的别离提纯。 【主要内容】 讲授内容
酶活力概念、测定与表示方法〔IU、Kat、比活力〕。 自学内容
酶的别离提纯：酶的抽提和纯化。
第六节重要的酶类
【目的要求】
掌握同工酶、调节酶的概念。 了解寡聚酶、诱导酶。 【主要内容】 讲授内容
1. 寡聚酶的概念。 2. 同功酶的概念与应用。 3. 诱导酶的概念。
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4. 调节酶的概念。 自学内容
1. 寡聚酶的分类和意义。
2. 调节酶中的共价调节酶和变构酶。
第七节 酶在医药学上的应用
【目的要求】
了解酶在疾病诊断、治疗上的应用。固定化酶与其在医药学上的应用。 【主要内容】 自学内容
1. 酶在诊断、治疗上的应用。
2. 固定化酶：概念和优点、制备方法与其在医药学上的应用。
第四章 生物氧化 第一节 概述
【目的要求】
掌握生物氧化的概念、意义和特点。 【主要内容】 讲授内容
1. 生物氧化的根本概念、意义。 2. 生物氧化的特点。
第二节 线粒体氧化体系
【目的要求】
1. 掌握呼吸链和电子传递链概念；两条主要呼吸链中传递体的顺序。 2. 掌握ATP生成的方式：底物水平磷酸化，氧化磷酸化。
3. 掌握影响氧化磷酸化作用的因素：呼吸链抑制剂与解偶联剂；呼吸链中ATP的形成部位。 4. 熟悉胞液中NADH的氧化。
5. 了解高能化合物和高能磷酸化合物概念，ATP循环。 6．了解氧化磷酸化作用机制：化学渗透假说的要点。 【主要内容】 讲授内容
1. 呼吸链或电子传递链的概念、主要组分与两条重要的呼吸链。 2.高能化合物和高能磷酸化合物概念。ATP的利用和贮存。
3. ATP生成的两种主要方式；氧化磷酸化的偶联部位、机制，氧化磷酸化的抑制〔呼吸链的电子
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传递抑制剂和解偶联剂〕。
4. 胞液中NADH的氧化。
第三节 非线粒体氧化体系
【目的要求】
了解微粒体氧化体系：双加氧酶，单加氧酶。过氧化酶体氧化体系：过氧化氢与超氧离子的生成、作用、毒性与去除。 【主要内容】 自学内容
1. 微粒体氧化体系：双加氧酶和单加氧酶〔在“药物在体内的转运和代谢转化〞局部讲解〕。 2. 过氧化物酶体氧化体系。
第五章 糖代谢 第一节 糖的化学
【目的要求】
了解糖的概念、分布与主要生物学功能。单糖、寡糖、多糖的种类与重要多糖的结构特点。 【主要内容】 讲授内容
1. 糖的概念、分布与主要生物学作用。 2. 糖的分类：单糖、寡糖和多糖。
3. 多糖的化学：分类；重要多糖的化学结构特点〔淀粉、糖原等〕。 自学内容
1. 多糖别离、纯化与降解的原理。 2. 多糖理化性质测定。 3. 多糖结构分析的根本原理。 4. 糖链与糖蛋白的生物活性。
第二节 糖的消化吸收
【目的要求】
了解食物中可消化的糖类，消化部位和消化液中的酶；糖的吸收方式与吸收后糖代谢概况。 【主要内容】 讲授内容
1. 糖的消化：主要消化的糖类与主要的消化部位。 2. 糖的吸收：主要吸收的部位与吸收方式。 3. 吸收后糖代谢概况。
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第三节 糖的分解代谢
【目的要求】
1. 掌握糖酵解的定义、亚细胞定位、反响过程〔关键酶〕、生理意义和生成ATP的数量和方式。 2. 糖有氧分解的定义与三个阶段的反响；亚细胞定位；糖有氧分解的生理意义和生成的ATP数。 3. 掌握三羧酸循环的定义、亚细胞定位、能量计算、意义。 4. 掌握磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义。
5. 熟悉糖酵解，糖有氧氧化，三羧酸循环的主要调节规律。 6. 了解丙酮酸脱氢酶复合体多酶体系。 【主要内容】 讲授内容
1.糖的无氧分解：定义、反响途径、亚细胞定位、关键酶、底物水平磷酸化部位；糖酵解的调节，生理意义和产能情况。
2. 糖的有氧氧化：定义；三个阶段的反响；关键酶；生理意义和生成的ATP数。 3. 三羧酸循环的定义、亚细胞定位、关键酶与反响过程、能量计算和生理意义。 4. 糖有氧氧化调节主要调节点。
5. 磷酸戊糖途径：亚细胞定位、反响阶段、关键酶与生理意义。
第四节 糖原的合成与分解
【目的要求】
1. 掌握糖原合成的定义、组织和亚细胞定位、合成过程与关键酶，ATP的消耗。 2. 掌握糖原分解作用的定义、组织和亚细胞定位、分解的过程与关键酶。
3. 掌握糖异生作用的定义、原料、组织和亚细胞定位、生理意义。糖异生途径的三个能障反响。 4.掌握乳酸循环的概念。
5. 了解糖原合成与分解，糖异生作用的调节。 【主要内容】 讲授内容
1. 糖原的合成作用。 2.糖原的分解作用。 3. 糖异生作用。 4. 乳酸循环。
5. 糖原代谢的调节、糖异生的调节。
第五节 血糖水平的调节
【目的要求】
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1. 掌握血糖概念，正常人空腹血糖浓度，血糖的来源与去路。 2. 掌握对血糖调节起主要作用的激素。 3. 熟悉糖尿病的“三多一少〞与低血糖昏迷。 【主要内容】 讲授内容
1. 血糖的概念、来源和去路。
2.血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素和肾上腺素的调节作用。 3. 血糖水平异常。
第六章 脂类代谢 第一节 脂类化学
【目的要求】
1. 掌握脂类的概念、分类、生理功能与各类的结构特点。
2. 掌握脂肪酸的分类、命名，饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸与必需脂肪酸的概念。 【主要内容】 讲授内容
1. 脂类的概念。分类：单纯脂类、复合脂类和衍生脂质。生物功能。 2.脂肪的化学结构。
3. 脂肪酸：分类、命名；必需脂肪酸的概念与举例。 4. 复合脂类的化学：磷脂类和鞘脂类；糖脂；胆固醇和胆酸。 自学内容
脂类的提取、别离与分析：脂类的提取与别离；脂类分析的原理。
第二节 脂类在体内的消化和吸收
【目的要求】
1. 掌握胆汁酸盐在脂类消化吸收中的作用。
2. 了解脂肪、类脂在体内消化吸收的部位与参与的酶。 【主要内容】 讲授内容
1. 胆汁酸盐在脂类消化吸收中的作用。 2. 脂肪、类脂在体内消化吸收。
第三节 脂类的体内贮存和运输
【目的要求】
1. 掌握脂肪动员概念。
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2. 掌握血脂的定义、组成、来源与去路。
3．掌握血浆脂蛋白的定义和分类，以与各类血浆脂蛋白的来源、化学组成特点与生理功能。 4．熟悉载脂蛋白的定义、种类和功能。
5．了解脂肪的分布——脂库。脂肪的储存、动员和运输概况，血浆脂蛋白的代谢。 6．了解高血脂症与动脉粥样硬化。 【主要内容】 讲授内容
1. 脂类的体内储存和动员。 2. 血浆脂蛋白的种类与功能。 3．高血脂症与动脉粥样硬化。
第四节 脂肪的分解代谢 【目的要求】
1．掌握脂肪酸β-氧化的定义、组织和亚细胞定位。饱和偶数碳原子脂肪酸的氧化分解过程与能量计算。
2．掌握酮体的定义，生成的原料，酮体生成与利用的组织、亚细胞定位与生理意义。 3．熟悉脂肪动员的关键酶与激素的调节。甘油的氧化分解。 4．了解脂肪酸的其它氧化方式。酮体生成与利用相关的酶与过程。 【主要内容】 讲授内容
1. 脂肪的水解。 2. 甘油的氧化分解。
3．饱和偶数碳原子脂肪酸的氧化分解。 4．酮体的生成和利用。
第五节 脂肪的合成代谢
【目的要求】
1. 掌握脂肪酸生物合成的组织与亚细胞定位，合成原料：乙酰CoA与其来源，NADPH+H与其来源。 2．掌握脂肪酸合成的关键反响—丙二酸单酰CoA的合成与其酶，脂肪酸合成酶系的特点。 3．熟悉α-磷酸甘油的合成。
4．了解脂酸碳链的增长与去饱和。脂肪的生物合成。 【主要内容】 讲授内容
1. α-磷酸甘油的合成。 2. 脂肪酸的生物合成。
DOC
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3．脂肪的生物合成。
第六节 类脂的代谢
【目的要求】
1．掌握磷脂生物合成的原料。
2．掌握胆固醇生物合成的组织与亚细胞定位，原料，关键酶。胆固醇在体内的代谢转化。 3．了解磷脂分解代谢和生物合成的过程。
4．了解胆固醇的合成过程，合成的调节。胆固醇的排泄。 【主要内容】 讲授内容
1. 磷脂的代谢――磷脂的分解代谢与生物合成，脂肪肝。 2．胆固醇的代谢与胆结石。
第七节 类二十烷酸生物合成
【目的要求】
了解前列腺素类物质的合成。 【主要内容】 讲授内容
类二十烷酸生物合成的前体与大致过程。
第八节脂类代谢调节
【目的要求】
了解脂类代谢的调节：激素、代谢物的调节。 【主要内容】 讲授内容
脂类代谢调节：激素对脂类代谢的调节；代谢物对脂肪酸合成的调节。
第七章 蛋白质的分解代谢 第一节 蛋白质的营养
【目的要求】
1．掌握必需氨基酸的概念、种类，蛋白质营养价值的评价标准，蛋白质的需要量和蛋白质的互补作用。
2．熟悉食物蛋白的生理功能。
3．了解氮平衡的概念与氮平衡的三种关系。 【主要内容】
DOC
讲授内容
1．食物蛋白质的生理功能。
2．氮平衡――氮总平衡、正平衡和负平衡。
3．蛋白质的营养价值――必需氨基酸、蛋白质营养的评价、蛋白质的需要量和互补作用。
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
【目的要求】
1．掌握蛋白质腐败作用的定义，腐败产物。 2．熟悉肽和氨基酸的吸收方式。
3．了解食物蛋白质消化的部位，参与的酶，作用特点与大致过程。 【主要内容】 讲授内容
1．蛋白质的消化――蛋白质的水解酶类与其作用特点；蛋白质的消化作用。 2．肽和氨基酸的吸收――主动运输和γ－谷氨酰基循环。 3．蛋白质与其消化产物在肠中的腐败作用。
第三节 细胞内的蛋白质降解
【目的要求】
了解细胞内的蛋白质降解的大致情况。 【主要内容】 讲授内容
细胞内蛋白质降解参与的主要物质与大致过程。
第四节 氨基酸的一般代谢
【目的要求】
1．掌握氨基酸脱氨基作用的三种主要方式：氧化脱氨作用、转氨作用、联合脱氨作用的定义，参与的酶与作用特点，生理〔与病理〕意义。
2．掌握氨的来源与去路，血氨水平。
3．掌握尿素的合成：部位，合成途径，鸟氨酸循环概念、反响过程与关键酶。 4．掌握氨的转运：丙氨酸－葡萄糖循环和谷氨酰胺运氨作用的反响与意义。 5．熟悉氨基酸在体内的代谢动态：来源与去路，动态平衡。 6．熟悉高血氨症和氨中毒。 7．了解α-酮酸的代谢。 【主要内容】 讲授内容
DOC
1．氨基酸在体内的代谢动态。 2．氨基酸脱氨基作用的方式。
3．氨的代谢：尿素的合成；氨的运输、贮存与高血氨症。 4．α－酮酸的代谢。
第五节 个别氨基酸的代谢
【目的要求】
1．掌握“一碳基团〞的概念、种类、载体；来源与互变；生物学意义。 2．掌握蛋氨酸与转甲基作用〔SAM〕，半胱氨酸和胱氨酸的代谢。 3．了解氨基酸的脱羧作用：γ-氨基丁酸、组胺、多胺的生成与作用。
4．了解芳香族氨基酸：苯丙氨酸和酪氨酸，色氨酸代谢的特点与相关疾病。肌酸合成的原料，代谢的意义。 【主要内容】 讲授内容
1．氨基酸的脱羧作用。 2．氨基酸与“一碳单位〞代谢。 3．含硫氨基酸代谢的特点。 4．芳香族氨基酸代谢的特点。 5．肌酸代谢的特点。
第八章 核酸与核苷酸代谢 第一节 核酸的消化与吸收
【目的要求】
了解核酸消化、吸收的概况。 【主要内容】 讲授内容
简述食物中核酸的逐步降解过程与吸收情况。
第二节 核酸的分解代谢
【目的要求】
1．掌握人体内嘌呤分解的共同途径，终产物〔尿酸〕，痛风症。嘧啶分解的三种产物。 2．了解核酸、单核苷酸分解的过程，参与的酶与产物。 【主要内容】 讲授内容
1．体内核酸的逐步分解概况。
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2．嘌呤、嘧啶核苷酸分解的特点，产物与代谢病。
第三节 核苷酸的生物合成
【目的要求】
1. 掌握嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成的原料，合成的特点。补救合成途径的概念。 2. 了解脱氧核糖核苷酸合成的特点。 【主要内容】 讲授内容
1．核糖的来源。
2．嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸、脱氧核苷酸生物合成。
第九章 代谢和代谢调控总论 第一节 新陈代谢的概念和研究方法
【目的要求】
1．了解物质代谢与能量代谢、同化作用与异化作用、合成代谢与分解代谢、中间代谢、食物的卡价与呼吸商、根底代谢的含义。
2．了解物质代谢的研究方法。 【主要内容】 讲授内容
物质代谢的相关概念。 自学内容
1．能量代谢的概念――代谢过程中能量的变化；食物的卡价与呼吸商；根底代谢。 2．物质代谢的研究方法。
第二节 物质代谢的相互关系
【目的要求】
掌握糖、脂、蛋白质和核酸代谢的相互联系。 【主要内容】 讲授内容
1．蛋白质与糖代谢的相互联系。 2．糖与脂类代谢的相互联系。 3．蛋白质与脂类代谢的相互联系
4．核糖与糖、脂类和蛋白质代谢的相互联系。
第三节 代谢调控总论
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【目的要求】
1．掌握细胞或酶水平的调节方式：细胞内酶活力的调节和酶合成的调节。 2．熟悉代谢调节的重要性与三个水平调节概况。 【主要内容】 讲授内容
细胞或酶水平的调节。 自学内容
1．细胞代谢调控在生产实践中作用。 2．激素和神经系统的调节。
第四节 代谢抑制剂和抗代谢物
【目的要求】
熟悉代谢抑制剂和抗代谢物的概念、种类与重要意义。 【主要内容】 讲授内容
1．代谢抑制剂――代谢抑制剂的概念和意义；代谢〔或酶〕抑制剂的种类。 2．抗代谢物――抗代谢物的概念；抗代谢物的种类。
第十章 药物在体内的转运和代谢转化 第一节 药物代谢转化的类型和酶系
【目的要求】
1．掌握药物代谢转化的概念，进展部位。
2．熟悉药物代谢转化反响的类型，结合反响的种类与意义。 3．了解药物在体内的大致过程。 【主要内容】 讲授内容
1．药物的体内过程。 2．药物代谢转化概述。
3. 药物代谢转化的类型和酶系：第一相反响和第二相反响〔结合反响〕。
第二节 影响药物代谢转化的因素
【目的要求】
了解药物的相互作用与其他因素对药物代谢的影响。 【主要内容】 讲授内容
DOC
1．药物相互作用。
2. 其它因素对药物代谢的影响。
第三节 药物代谢转化的意义
【目的要求】
了解药物代谢转化的意义。 【主要内容】 自学内容
1．去除外来异物。 2. 改变药物活性或毒性。 3．对体内活性物质的灭活。 4．说明药物不良反响的原因。 5．对寻找新药的意义。 6．对某些发病机制的解释。 7．为临床合理用药提供依据。
第十一章 DNA的复制与修复
第一节 DNA的复制
【目的要求】
1. 掌握半保存复制、半不连续复制、领头链、随从链、冈崎片段的概念。 2. 掌握体内DNA复制所需条件与过程。 3．熟悉中心法那么。 4．了解复制保真性的机制。 【主要内容】 讲授内容
1．中心法那么。
2．DNA复制的特点、所需物质、大致过程。
第二节 DNA的损伤与修复
【目的要求】
1．了解DNA损伤修复的概念与种类。 2．了解突变、单核苷酸多态性与个体差异。 【主要内容】 讲授内容
1．DNA的损伤与修复。
DOC
2．突变、单核苷酸多态性与个体差异。
第十二章 转录与基因表达调控
【目的要求】
1. 掌握逆转录、转录、不对称转录、模板链与编码链、基因表达的概念。复制与转录的区别。 2.掌握原核生物的RNA聚合酶：核心酶、全酶的组成与作用。原核生物的转录起始与两大类终止。 3. 掌握真核生物RNA聚合酶的分类与作用特点。
4．熟悉真核生物mRNA的转录后加工：首尾的修饰，剪接。 5. 了解RNA的复制。
6. 了解操纵子、启动序列、操纵序列、阻遏蛋白、顺式作用元件、反式作用因子的概念。 7. 了解原核基因转录调节机制、特点。
8. 了解真核基因组结构特点。真核基因表达调控的几个层次。 9. 了解tRNA、rRNA的转录后加工。 【主要内容】 讲授内容
1．RNA的生物合成。 2．反转录。 3. 基因转录的调节。
第十三章 蛋白质的生物合成 第一节 RNA在蛋白质生物合成中的作用
【目的要求】
1. 掌握翻译的概念，翻译所需的条件。三种RNA在翻译中的作用。 2．掌握遗传密码的特点。 【主要内容】 讲授内容
1.翻译的概念与所需主要物质。 2．遗传密码。
第二节 蛋白质生物合成过程
【目的要求】
1. 熟悉核蛋白体循环的概念，A位、P位、E位。 2．了解蛋白质合成的全过程：起始、延长、终止。 3. 了解高级结构的形成、一级结构的修饰。 4．了解药物对遗传信息传递过程的影响。
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【主要内容】 讲授内容
1．核蛋白体循环。 2．蛋白质合成的全过程。 3. 蛋白质合成后加工。 自学内容
药物对遗传信息传递过程的影响。
九、实验教学：详见《生物化学与分子生物学实验教学大纲》。 十、学时分配表:
学时分配表 理论教学内容 绪论 第一章 蛋白质化学 第二章 核酸的化学 第三章 酶与维生素 学时 1 7 4 6 实验教学内容 仪器清点、洗涤；生物化学根本操作；分光光度法；蛋白质定量〔紫外分光光度法〕 血糖浓度测定；胰岛素、肾上腺素对血糖浓度的影响 第四章 生物氧化 4 纸层析检测转氨基作用；凝胶层析；离子交换层析；亲和层析 第五章 糖的化学；糖的代谢 第六章 脂的化学；脂类代谢 第七章 蛋白质的分解代谢 第八章 核苷酸的代谢 7 7 5 2 血清-γ球蛋白的别离、纯化与鉴定〔含电泳〕 聚合酶链式反响 质粒DNA的小量快速提取，限制性内切酶酶切和电泳 第九章 代谢和代谢调控总论 第十章 药物在体内的转运和代谢转化 第十一章 DNA的复制与修复 第十二章 转录与基因表达调控 第十三章 蛋白质的生物合成 期中讲评 总计
十一、成绩考核：本课程为考试科目。总评成绩由平时成绩〔20%〕、期中考试成绩〔10%〕、期末考试成
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学时 5 3 5 12 5 9 2 2 血清谷丙转氨酶活性测定 4 4 4 3 2 60 总计 43 绩〔70%〕组成。理论考试为闭卷考试。 十二、教材与参考书目
1. 教材：
《生物化学》第六版，吴梧桐主编，人民卫生，2007年。 2. 参考书目：
《生物化学》第七版，查锡良主编，人民卫生，2008年。 《生物化学》第三版，王镜岩等主编，高等教育，2002年。 《生物化学导论》〔影印版〕Trudy McKeeetc主编，科学，2006年。
编写：生物化学与分子生物学教研室
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